Qu'est-ce qui déclenche l'amyloïdose?

Selon la cause et les caractéristiques de la pathogenèse, on distingue l'amylose idiopathique (primaire), acquise (secondaire), héréditaire (génétique), locale, l'amylose associée au myélome multiple et l'amylose APUD. L'amylose secondaire est la plus fréquente, dont l'origine est proche de réactions non spécifiques (notamment immunitaires). Elle se développe dans la polyarthrite rhumatoïde, la spondylarthrite ankylosante, la tuberculose, l'ostéomyélite chronique, la bronchectasie, plus rarement dans la lymphogranulomatose, les tumeurs du rein, du poumon et d'autres organes, la syphilis, la rectocolite hémorragique non spécifique, les maladies de Crohn et de Whipple, l'endocardite infectieuse subaiguë, le psoriasis, etc. Dans notre pays, l'amylose héréditaire est généralement associée à une maladie périodique transmise selon un mode autosomique dominant. Dans cette maladie, l'amylose peut être la seule manifestation. Les autres formes d'amylose héréditaire sont moins fréquentes. On distingue notamment l'amylose neuropathique portugaise, caractérisée par une polyneuropathie périphérique, un dysfonctionnement intestinal, parfois des troubles de la conduction intracardiaque et une impuissance. Des dépôts amyloïdes sont présents dans de nombreux organes, principalement dans les parois des petits vaisseaux et des nerfs. Une variante similaire d'amylose familiale a été décrite au Japon, en Suisse et en Allemagne. La variante finlandaise est une amylose avec atrophie cornéenne et neuropathie crânienne. On connaît également l'amylose cardiopathique héréditaire (type danois) et l'amylose néphropathique avec surdité, fièvre et urticaire. Contrairement à l'amylose secondaire et héréditaire, il est impossible d'établir la cause ou le caractère héréditaire de la maladie dans l'amylose primaire. En termes de structure de l'amyloïde et de nature des lésions des organes internes, l'amylose dans le myélome est proche de l'amylose primaire, qui constitue un groupe distinct. Récemment, l'attention s'est portée sur le développement de l'amylose chez les personnes âgées (en particulier chez les personnes de plus de 70-80 ans), lorsque le cerveau, l'aorte, le cœur et le pancréas sont touchés. De nouvelles formes d'amylose ont été décrites, notamment chez les patients sous hémodialyse chronique, caractérisée par une arthropathie destructrice, un syndrome du canal carpien et des lésions osseuses. La nature du lien entre amylose et athérosclérose n'a pas encore été élucidée, bien que des indications suggèrent que les modifications athéromateuses pourraient favoriser le dépôt amyloïde.

L'amylose APUD est un type particulier d'amylose endocrinienne locale, dans laquelle la formation du composant principal, la fibrille amyloïde, se produit à partir des produits de l'activité vitale des cellules du système APUD (apudocytes). Cette maladie se développe souvent avec des apudomes, des tumeurs issues des cellules APUD. L'amylose APUD comprend l'amylose du stroma thyroïdien en cas de cancer médullaire, l'amylose des îlots pancréatiques, l'amylose des glandes parathyroïdes en cas d'adénome, l'amylose hypophysaire, ainsi que l'amylose sénile isolée des oreillettes.

Récemment, il a été proposé de subdiviser l’amylose en fonction de la composition biochimique des fibrilles amyloïdes.

• L'amyloïde AA est la protéine amyloïde la plus courante, dont l'analogue sérique est la protéine SAA. Ce type de protéine amyloïde est présent dans l'amylose secondaire et l'amylose des maladies périodiques. Son précurseur sérique (SAA) est une protéine présente dans le sérum sanguin en cas d'inflammation aiguë, de tumeurs, de grossesse, de maladies rhumatismales et d'autres affections. Il a été démontré que la protéine SAA est synthétisée par les hépatocytes et que sa synthèse est initiée par l'interleukine 1.
• L'amyloïde AF est présente dans les formes héréditaires de polyneuropathie amyloïde. Il est probable que le précurseur sérique de la FA soit l'une des formes polymorphes de la préalbumine normale. L'amyloïde AL est constituée d'Ig et de fragments de chaînes légères d'Ig.
• Dans les années 1980, le syndrome du canal carpien, causé par un dépôt amyloïde dans la membrane synoviale (AN-amyloïde), a commencé à être fréquemment détecté chez les patients subissant une hémodialyse à long terme. La β ₂ -microglobuline est le précurseur sérique de ce type de protéine amyloïde.
• L'amyloïde AS est observée chez un groupe cliniquement hétérogène de patients âgés. Le précurseur sérique de ce type de protéine amyloïde est la préalbumine.