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Lactate déshydrogénase dans le sang
Dernière revue: 05.07.2025
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Les valeurs de référence (norme) pour l'activité totale de la lactate déshydrogénase dans le sérum sanguin sont de 208 à 378 UI/l.
La lactate déshydrogénase est une enzyme glycolytique contenant du zinc. Elle catalyse de manière réversible l'oxydation du L-lactate en acide pyruvique et est largement répandue dans l'organisme humain. L'activité lactate déshydrogénase la plus élevée se trouve dans les reins, le muscle cardiaque, les muscles squelettiques et le foie. La lactate déshydrogénase est présente non seulement dans le sérum, mais également en quantité significative dans les érythrocytes; le sérum à analyser doit donc être exempt d'hémolyse. La plupart des organes et tissus humains contiennent cinq isoenzymes de la lactate déshydrogénase. La nature du spectre des isoenzymes LDH et le type de métabolisme tissulaire sont corrélés. Dans les tissus à métabolisme principalement aérobie (cœur, cerveau, reins), les isoenzymes LDH 1 et LDH 2 prédominent. Dans les tissus à métabolisme anaérobie prononcé (foie, muscles squelettiques), les isoenzymes LDH 4 et LDH 5 prédominent . Les cinq isoenzymes LDH sont constamment détectées dans le sérum sanguin d'une personne en bonne santé. Un schéma peut être observé concernant l'activité des isoenzymes de la lactate déshydrogénase: activité LDH2 > LDH1 > LDH3 > LDH4 > LDH5 . Une lésion d'un organe modifie le spectre isoenzymatique du sérum sanguin, et ces modifications sont dues à la spécificité de la composition isoenzymatique de l'organe endommagé.
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