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Lactate déshydrogénase dans le sang
Dernière revue: 23.04.2024
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Les valeurs de référence (norme) de l'activité de la lactate déshydrogénase totale dans le sérum sont de 208 à 378 UI / l.
La lactate déshydrogénase, une enzyme contenant du zinc glycolytique qui catalyse de manière réversible l'oxydation du L-lactate en acide pyruvique, est largement distribuée dans le corps humain. La plus grande activité de la lactate déshydrogénase se trouve dans les reins, le muscle cardiaque, les muscles squelettiques et le foie. La lactate déshydrogénase est contenue non seulement dans le sérum, mais également dans une quantité significative dans les érythrocytes, de sorte que le sérum pour l'étude doit être exempt de traces d'hémolyse. La plupart des organes et tissus humains contiennent cinq isoenzymes de la lactate déshydrogénase. La nature du spectre des isoenzymes de la LDH et le type de métabolisme dans le tissu sont en corrélation les uns avec les autres. Dans les tissus à métabolisme aérobie prédominant (cœur, cerveau, reins), les isoenzymes LDH 1 et LDH 2 prédominent . Dans les tissus à métabolisme anaérobie prononcé (foie, muscle squelettique), les isoenzymes LDH 4 et LDH 5 prédominent . Dans le sérum d'une personne en bonne santé, les cinq isoenzymes de la LDH sont constamment détectées. On observe une régularité par rapport à l'activité des isoenzymes de la lactate déshydrogénase: l'activité de LDH 2 > LDH 1 > LDH 3 > LDH 4 > LDH 5. Les dommages causés à l'un ou l'autre organe modifient le spectre isoenzymatique du sérum sanguin, et ces changements sont causés par la composition isoenzymatique spécifique de l'organe lésé.
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