Les scientifiques ont trouvé un moyen de traiter la maladie coeliaque

Les employés de l'Université de Stanford ont trouvé un moyen de «désactiver» la maladie coeliaque - une maladie auto-immune chronique qui affecte le système digestif.
La maladie coeliaque est une pathologie génétiquement déterminée qui se produit avec une violation de la fonctionnalité de l'intestin grêle. La maladie est associée à un manque de substances enzymatiques nécessaires à la dégradation du gluten.
La maladie coeliaque est diagnostiquée chez 1% des habitants de notre planète - cependant, les statistiques ne prennent en compte que les cas avec un diagnostic précis. Selon les médecins, la grande majorité des cas de maladie coeliaque sont confondus avec d'autres maladies. Par conséquent, les patients atteints de cette pathologie, en fait, beaucoup plus.

Les principaux signes de la maladie sont la diarrhée avec une absorption réduite des substances essentielles de la nourriture, ainsi que l'anémie qui survient à la suite de dommages intestinaux. Les symptômes surviennent lorsqu'ils sont ingérés avec du gluten, qui se trouve dans de nombreuses céréales et d'autres aliments riches en gluten. La maladie coeliaque est considérée comme une maladie incurable, et les principales mesures de traitement sont l'observance à vie de certaines règles alimentaires.
Mais les recherches menées par des scientifiques ont donné de l'espoir à de nombreux patients: la maladie coeliaque est guérie.
On a découvert depuis longtemps qu'une partie du mécanisme pathogénique de la maladie est la substance enzymatique TG2 (transglutaminase2), qui normalise la production de protéines du tissu conjonctif. Dans la maladie coeliaque, l'un des marqueurs de la pathologie est la présence d'anticorps dirigés contre cette substance.

L'auteur du développement, Michael Yee, soupçonnait que la maladie n'était pratiquement pas traitable en raison d'un manque de compréhension des processus fonctionnels associés à TG2. Les scientifiques ont commencé à étudier cette substance enzymatique de manière plus approfondie.
"Dans le corps humain, l'enzyme est capable à la fois d'allumer et d'éteindre sous l'influence de liaisons chimiques individuelles. Dans l'intestin d'une personne en bonne santé, cette enzyme est également présente, mais dans un état inactif. Au moment où nous avons trouvé cela, nous nous sommes demandés: quel facteur peut TG2 allumer et éteindre? ", Les chercheurs disent.
La première expérience, menée en 2012 par le docteur-biochimiste Khosla, a permis d'apprendre à «inclure» cette enzyme. Dans l'expérience subséquente, les scientifiques ont réussi à faire le contraire.
TG2 est "activé" pendant la rupture de la liaison disulfure dans les protéines intestinales. La nouvelle expérience a permis de prouver: le renouvellement de la liaison rompue désactive à nouveau l'activité de l'enzyme. Dans le rôle du "désactivateur", une autre substance enzymatique - Erp57 - a émergé, ce qui aide les protéines à devenir fonctionnelles dans la structure cellulaire.

La deuxième question à laquelle les scientifiques ont dû faire face était: comment le «désactivateur» se comporte-t-il dans le corps d'une personne en bonne santé? Les premières expériences avec des rongeurs ont démontré un effet positif de "neutralisation" dans leur corps TG2. Dans ce cas, aucun effet secondaire n'a été observé. Maintenant, les scientifiques n'ont plus qu'à prendre une substance qui pourrait contrôler un nouveau «commutateur».

Des informations complètes sur la recherche sont publiées sur le site de la revue scientifique jbc.org

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