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La structure d'une protéine responsable de la santé du cœur et du système nerveux a été déchiffrée
Dernière revue: 30.06.2025
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Des scientifiques de l’Université du Michigan (UM) ont déchiffré la structure d’une protéine qui fait partie intégrante du processus responsable du maintien de la santé du cœur et du système nerveux humains.
La protéine est la cystathionine bêta-synthase (SBC). La CBS utilise la vitamine B6 pour synthétiser le sulfure d'hydrogène (H₂S), une molécule de signalisation gazeuse qui contribue au maintien de la santé cardiaque et du système nerveux. Chez les animaux, le H₂S induit un état d'hibernation, en abaissant la température corporelle et en ralentissant le métabolisme.
Les travaux de décryptage de la structure ont été menés sous la direction de Ruma Banerjee, PhD, professeure de chimie biologique à la faculté de médecine de l'Université du Michigan, Janet Smith, PhD, professeure-chercheuse à l'Institut des sciences de la vie de l'UM, et de leurs collègues. Les résultats sont publiés dans la revue Proceedings of the National Academy of Sciences.
« La structure de la protéine CBS, qui échappe aux scientifiques depuis plus de dix ans, apporte une mine d'informations nouvelles sur la production par cette enzyme d'un gaz particulièrement important pour le cerveau », explique Banerjee. « Décrypter cette structure permet de comprendre les mutations responsables de l'homocystinurie, une maladie héréditaire qui affecte la vision, le squelette, le système cardiovasculaire et le système nerveux central. »
La structure complète de CBS, observée pour la première fois, fournit une explication moléculaire à l'homocystinurie causée par des défauts de cette protéine.
L'activité de l'enzyme est renforcée par la SAMe (S-adénosylméthionine), un complément alimentaire utilisé comme antidépresseur et anti-inflammatoire. En se liant au CBS, la SAMe augmente également la production de sulfure d'hydrogène.
« Comprendre l'architecture moléculaire du domaine CBS avec lequel le SAMe interagit ouvre la porte à une conception rationnelle de médicaments pour affiner la production de sulfure d'hydrogène à des fins pharmacologiques », a déclaré Markos Koutmos, PhD, membre de l'équipe de recherche de Smith.
Les scientifiques ont capturé l'enzyme CBS à deux moments de sa réaction chimique complexe, piégeant deux intermédiaires chimiques hautement réactifs dans son site actif. Leurs structures révèlent des détails sur la manière dont la vitamine B6 aide la CBS à réaliser les réactions complexes conduisant à la formation de sulfure d'hydrogène.
Les détails chimiques importants observés par les chercheurs du CBS peuvent également être utiles pour déchiffrer les structures d’autres enzymes humaines qui dépendent de la vitamine B6, dont il existe plus de 50.